단백질의 생김새는 어떠한가

단백질의 구조는 아미노산 사슬 분자에서 원자의 3차원 배열을 말합니다. 단백질은 폴리머, 특히 폴리펩타이드이며 폴리머의 단량체인 아미노산의 배열로 형성됩니다. 단일 아미노산 단량체는 폴리머의 반복 단위를 나타내는 잔기라고도 말합니다. 단백질은 아미노산이 축합 반응을 일으키면서 형성되고, 아미노산은 펩타이드 결합으로 서로 결합하기 때문에 반응마다 하나의 물 분자를 잃게 됩니다. 관례에 따라 30 미만의 아미노산 사슬은 단백질이 아닌 펩타이드로 식별되는 경우가 종종 있습니다. [1] 생물학적 기능을 수행하기 위해 단백질은 수소 결합, 이온 상호작용, 반 데르 발스 힘, 소수성 패킹 등 다수의 비공유 상호작용에 의해 구동되는 하나 이상의 특정 공간 구조로 접힙니다. 단백질의 분자 수준에서의 기능을 이해하려면 종종 단백질의 3차원 구조를 결정해야 합니다. 이는 구조생물학의 과학 분야 주제로 단백질의 구조를 결정하기 위해 X선 결정학, NMR 분광학, 극저온 전자현미경(cryo-EM), 이중 편광 간섭법 등의 기술을 사용합니다.

단백질의 구조는 수십에서 수천 개의 아미노산의 크기가 있습니다. [2] 물리적 크기에 따라 단백질은 1~100nm의 나노 입자로 분류됩니다. 매우 큰 단백질 복합체는 단백질 서브유닛에서 형성할 수 있습니다. 예를 들어 수천 개의 액틴 분자가 마이크로필라멘트에 모입니다.

단백질이  생물학적 기능을 수행할 때는 가역적인 구조 변화를 받습니다. 같은 단백질의 대체 구조는 서로 다른 콤포메이션이라고 불리며, 그들 사이의 전이는 콤포메이션의 변화라고 불립니다.

 

기본구조
단백질의 주요한 구조는 폴리펩타이드 사슬 속의 아미노산 배열을 가리킵니다. 1차 구조는 단백질 생합성 과정에서 만들어지는 펩타이드 결합에 의해 함께 유지됩니다. 폴리펩타이드 사슬의 양 끝은 각 말단의 자유기 성질에 따라 카복실 말단(C 말단)과 아미노 말단(N 말단)으로 불립니다. 잔류물의 카운트는 항상 N말단(NH2-group)에서 시작되며, 아미노기가 펩타이드 결합에 관여하지 않는 말단입니다. 단백질의 주요 구조는 단백질에 해당하는 유전자에 의해 결정됩니다. DNA 속 뉴클레오타이드의 특정 배열은 mRNA로 전사되며, 이는 번역이라 불리는 과정에서 리보솜에 의해 판독됩니다. 인슐린 속 아미노산 배열은 프레드릭 생어에 의해 발견되어 단백질이 아미노산 배열을 결정한다는 것을 증명했습니다. [3][4] 단백질의 배열은 그 단백질에 고유하며, 단백질의 구조와 기능을 정의합니다. 단백질의 배열은 에드먼 분해나 탠덤 질량 분석 등의 방법을 통해 결정할 수 있습니다. 그러나 많은 경우 유전자 코드를 사용하여 유전자 배열에서 직접 읽힙니다. 펩타이드 결합이 형성되면 물 분자가 손실되기 때문에 단백질이 아미노산 잔기로 구성되기 때문에 단백질을 논의할 때 '아미노산 잔기'라는 말을 사용하는 것이 좋습니다. 인산화나 글리코실화와 같은 번역 후 수식은 보통 주요 구조의 일부로 간주되며 유전자에서 읽을 수 없습니다. 예를 들어 인슐린은 2개의 사슬에 51개의 아미노산으로 구성되어 있습니다. 한 가닥에는 31개의 아미노산이 있고 다른 가닥에는 20개의 아미노산이 있습니다.

 

2차 구조

2차 구조란 실제 폴리펩타이드 골격 사슬상의 매우 규칙적인 국소 서브 구조를 말합니다. 2차 구조의 두 가지 주요 유형인 알파-헬릭스와 베타-스트랜드 또는 베타-시트는 1951년 라이너스 폴링에 의해 제안되었습니다. [5] 이러한 2차 구조는 주사슬 펩타이드 군 간의 수소 결합 패턴에 의해 정의됩니다. 이들 지오메트리는 규칙적인 지오메트리를 가지며 라마찬드란 플롯상의 2면체 각도 ψ および φ의 특정 값에 구속됩니다. α-헬릭스와 β-시트 모두 펩타이드 백본 내의 모든 수소 결합 기증자와 수용체를 포화시키는 방법을 나타냅니다. 단백질의 일부 부분은 주문되어 있지만 규칙적인 구조를 형성하지 않습니다. 그것들은 고정된 3차원 구조를 갖지 않는 전개된 폴리펩타이드 사슬인 랜덤 코일과 혼동해서는 안됩니다. 몇 개의 연속된 세컨더리 구조는 "슈퍼 세컨더리 유닛"을 형성할 수 있습니다. 

 

 

3차 구조

3차 구조란 단일 단백질 분자(단일 폴리펩타이드 사슬)에 의해 생성되는 3차원 구조를 말합니다. 하나 또는 여러 도메인을 포함할 수 있습니다. α-헬릭스와β-플리츠시트는 컴팩트한 구형 구조로 접혀 있습니다. 접힘은 비특이적인 소수성 상호작용, 물로부터의 소수성 잔사의 매립에 의해 구동되지만 염교, 수소 결합, 사이드체인과 디설파이드 결합과 같은 특정 제3차 상호작용에 의해 단백질 도메인의 부분이 정해진 위치에 고정된 경우에만 구조가 안정됩니다. 디설파이드 결합은 세포 내 단백질에서 매우 드물어요. 세포 내 단백질(세포 내 유체)은 일반적으로 환원 환경이기 때문입니다.

4차 구조
4차 구조는 하나의 기능 단위(멀티머)로 동작하는 2개 이상의 개별 폴리펩타이드 사슬(서브 유닛)의 집합으로 구성된 3차원 구조입니다. 생성된 멀티머는 3차 구조와 동일한 비공유 상호작용과 이황화물 결합에 의해 안정화됩니다. 많은 제4차 구조 조직이 존재합니다. [7] 2개 이상의 폴리펩타이드(즉, 복수의 서브유닛)의 복합체는 멀티머라고 불립니다. 구체적으로는 2개의 서브유닛을 포함하는 경우 다이머, 3개의 서브유닛을 포함하는 경우 트리머, 4개의 서브유닛을 포함하는 경우 테트라머, 5개의 서브유닛을 포함하는 경우 펜타머 등으로 불립니다. 이러한 서브유닛은, 다이머내의 2배의 축등의 대칭 조작에 의해서 서로 관련지어지는 경우가 자주 있습니다. 동일한 서브유닛으로 구성된 멀티머는 "homo-"의 접두사로 참조되며, 서로 다른 서브유닛으로 구성된 멀티머는 "hetero-"의 접두사로 참조됩니다. 예를 들어 헤모글로빈의 2개의 알파 사슬과 2개의 베타 사슬과 같은 헤테로테트라머입니다.